Что характерно для ферментов егэ

Основные свойства ферментов

К ферментам применимы три основных критерия, характерных для неорганических катализаторов:

1) они остаются относительно неизменными после реакции, то есть освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата;

2) ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях;

Например: 1 молекулареннина (содержится в слизистой оболочке желудка теленка) створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 минутпри 37 0 C;

3) наличие фермента (катализатора) не оказывает влияния как на величину константы равновесия, так и на изменения свободной энергии. Катализаторы лишь повышают скорость реакций (точку равновесия не сдвигают).

1. Термолабильность ферментов.Скорость химической реакции зависит от температуры. Реакции, катализируемые ферментами, так же чувствительны к изменениям температуры. Скорость химической реакции повышается в два раза при повышении температуры на 10 0 C. Ускорение реакции идет до 45 0 C, затем, в связи с денатурацией белка-фермента, снижается. При 100 0 C почти все ферменты полностью утрачивают свою активность.

Оптимальной температурой для ферментов теплокровных является 37-40 0 C. При низких температурах (0° и ниже) ферменты не разрушаются, не денатурируют, но активность их снижается до нуля рис. 4.3.).

Рис.4.3. Влияние температуры на скорость катализируемой ферментом реакции.

а — повышение скорости реакции как функция температуры;

б — понижение скорости реакции как функция денатурации белка-фермента; стрелка (→) указывает оптимум температуры.

2. Зависимость активности ферментов от рН среды.

Ферменты обычно активны в узких пределах значений рН, как правило, рН 6,0-8,0. Каждый фермент имеет свой оптимум рН. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключением является пепсин, рН-оптимум которого – 2,0. Объясняется это функцией пепсина, т.к. в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая кислое значение рН.

Влияние изменений рН среды на активность фермента заключается в том, что изменяется степень ионизации кислотных и основных групп (-COOH, -SH, имидазольной, -NH2 и т.д.).

При разных значениях рН активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса (рис.4.4).

Рис.4.4. Влияние рН на скорость катализируемой ферментом реакции (стрелка указывает оптимум рН).

3. Специфичность ферментов.Ферменты обладают высокой специфичностью действия и этим существенно отличаются от неорганических катализаторов. Например: измельченная платина или палладий могут катализировать восстановление десятков соединений различной структуры. А фермент обычно проявляет свою активность только при полном соответствии активного центра и субстрата, только при «узнавании» обычно протекает одна высокоспецифичная реакция среди тысячи других химических реакций, осуществляемых в живой клетке. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов характерна относительная специфичность.

Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут отличаться по химическому строению, аминокислотному составу и физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет жиры и углеводы; пепсин разрывает пептидную связь — СО–NH — между аминокислотами.

Липаза, катализирующая гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, разрывает сложноэфирные связи. Аналогично групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизирующие α-гликозидные связи в полисахаридах. Указанные ферменты пищеварительные, их групповая специфичность имеет биологический смысл.

Абсолютная специфичность – это способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Например: аргиназа, расщепляющая в организме аргинин; уреаза, катализирующая распад мочевины и др.

Стереохимическая специфичность: оксидазы (аминокислот) действуют только на свой специфический стереоизомер – L- или D-аминокислот. Специфичностью обладают также ферменты, катализирующие синтетические реакции.

Ферменты и их характерные признаки

Многие научные работники в различных частях света посвятили себя изучению различных энзимологических проблем; учреждены специальные институты по изучению ферментов, существует целый ряд энзимологических журналов, и по отдельным вопросам энзимологии к настоящему времени имеется обширная литература.
Цель работа − рассмотреть особенности ферментов и классификацию по признакам.

Содержание
Вложенные файлы: 1 файл

БИОЛОГИЯ.doc

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

«Пермский национальный исследовательский политехнический университет»

Факультет: Среднего профессионального образования

Специальность: 080402.51 Товароведение (по группам однородных товаров)

по дисциплине: « Микробиология, санитария и гигиена непродовольственных товаров»

на тему: «Ферменты и их характерные признаки»

студент группы ЗТ-10-1

«___» ____________ 20____ г.

преподаватель Тетюева А.А.

«___» ____________2011 г.

1.2 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ……………………………………….

1.3 ХАРАКТЕРНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТА……………………………….

1.4 ФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ………………………………………….

1.5 ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА СКОРОСТЬ РЕАКЦИИ………………….

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ…………………………….

В настоящее время наука о ферментах − это энзимология превратилась в большую бурно развивающуюся отрасль знания с многочисленными ответвлениями, тесно связанную со многими науками, особенно с биохимией, физической химией, бактериологией, микробиологией, генетикой, ботаникой, сельским хозяйством, фармакологией, токсикологией, патологией, физиологией, медициной и химической технологией. Кроме того, она имеет важное практическое применение в столь различных областях, как, например, бродильные производства, борьба с вредителями в сельском хозяйстве.

Многие научные работники в различных частях света посвятили себя изучению различных энзимологических проблем; учреждены специальные институты по изучению ферментов, существует целый ряд энзимологических журналов, и по отдельным вопросам энзимологии к настоящему времени имеется обширная литература.

Цель работа − рассмотреть особенности ферментов и классификацию по признакам.

1 ПОНЯТИЕ ФЕРМЕНТОВ

«Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме — дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу».

После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и как все белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (простатической группы).

Ферменты — простые белки — построены только из аминокислот, и их каталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. К этой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов. Ферменты — сложные белки — содержат в своём составе, помимо белкового компонента, ещё и небелковый — например, нуклеотиды, гуминовую группу, витамины, атомы (катионы) металла. К таким ферментам обычно относятся ферменты окислительно- восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом и простатической группой в сложных ферментах может быть различной. В некоторых случаях связь прочная, в других — простатическая группа довольно легко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простатические группы ферментов получили название коферментов. При отделении простатической группы от белковой части фермент теряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуется непосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простатической группой и некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центров значительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центр приходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментах пространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себе определяет структуру активного центра и каталитическую активность фермента. В сложных ферментах структура активного центра определяется простатической группой и боковымигруппами некоторых аминокислотных остатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияние на специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Среди таких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группы цистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольная группа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компоненты активного центра нельзя представлять последовательно расположенными на, каком — либо участке цепи. По-видимому, активный центр формируется из компонентов, удалённых в первичной структуре полипептидной цепи, но пространственно сближенных благодаря специфической укладке полипептидной цепи.

3 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции оксидоредуктазы;

Ферменты переноса различных группировок (метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы.

Ферменты, осуществляющие гидролиз химических связей – гидролазы.

Ферменты не гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы.

Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии донаторов энергии, например АТФ,- лигазы.

Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.

ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осуществляют перенос водорода и электронов и по своим привальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простатические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).

ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы (в зависимости от того, перенос какой группы они осуществляют, их соответственно называют). Среди них известны ферменты, осуществляющие транспорт больших остатков, например гликозилтрансферазы и другие.

Трансферазы благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.

ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщепляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так Следующая страница; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид — гидролазы, действует на пептидную связь и другие.

ЛИАЗЫ − это ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата не гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки — например ацетил – Со А. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.

ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то — есть осуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы или перемещению эфирной связи и другие.

ЛИГАЗЫ — раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании выделен отдельный класс лиаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэргических связей АТФ.

1.3 ХАРАКТЕРНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТА

Ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют высокую активность в условиях умеренной температуры, рН среды, близких к нейтральным, и нормальном давлении;

Ферменты обладают высокой специфичностью действия, как в отношении природы субстрата, так и типа химической реакции, т.е. среди множества веществ находящихся в клетке фермент выбирает лишь то, в превращении которого он будет участвовать;

При ферментативных реакциях наблюдаются лишь незначительные побочные процессы, т.е. выход продукта реакции практически 100%-ный;

Ферменты регулируемы, т.е. их активность под воздействием ряда факторов может изменяться (температура, рН среды, присутствия активаторов и ингибиторов);

Скорость ферментативных реакций прямо пропорциональна количе­ству фермента, поэтому недостаток фермента в организме означает низкую скорость превращения какого-либо соединения, и наоборот, одним из путей приспособления организма является увеличение количества требуемого фер­мента.

Что характерно для ферментов егэ

—>

Выберите органоиды клетки, содержащие наследственную информацию.

3) аппарат Гольджи

Выберите структуры, характерные только для растительной клетки.

3) целлюлозная клеточная стенка

5) крупные вакуоли с клеточным соком

6) аппарат Гольджи

Вирусы, в отличие от бактерий,

1) имеют клеточную стенку

2) адаптируются к среде

3) состоят только из нуклеиновой кислоты и белка

4) размножаются вегетативно

5) не имеют собственного обмена веществ

6) ведут только паразитический образ жизни

Сходное строение клеток растений и животных — доказательство

2) общности происхождения организмов всех царств

3) происхождения растений от животных

4) усложнения организмов в процессе эволюции

5) единства органического мира

6) многообразия организмов

Какие функции выполняет комплекс Гольджи?

1) синтезирует органические вещества из неорганических

2) расщепляет биополимеры до мономеров

3) накапливает белки, липиды, углеводы, синтезированные в клетке

4) обеспечивает упаковку и вынос веществ из клетки

5) окисляет органические вещества до неорганических

6) участвует в образовании лизосом

К автотрофам относят

1) споровые растения

2) плесневые грибы

3) одноклеточные водоросли

4) хемотрофные бактерии

6) большинство простейших

Какие из перечисленных органоидов являются мембранными?

Выберите положения синтетической теории эволюции.

1) Виды реально существуют в природе и формируются длительное время.

2) Мутации и комбинации генов служат материалом для эволюции.

3) Движущими силами эволюции являются мутационный процесс, популяционные волны, комбинативная изменчивость.

4) В природе существуют различные виды борьбы за существование между организмами.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *